本论文在二级结构水平上对蜘蛛丝蛋白进行了模拟合成，得到了一类与蜘蛛丝蛋白二级结构相似的多嵌段共聚物，以用作研究成纤过程中丝蛋白分子链的折叠方式及其在三维空间的有序排列对最终所得丝纤维力学性能影响的材料。 首先采用传统的液相多肽合成法合成了含有源于蜘蛛丝蛋白结晶区氨基酸序列(Ala)5的功能性多肽单体M。同时，用阴离子聚合制备含有双末端官能团的聚异戊二烯等齐聚物片段，并将齐聚物的末端官能团转化为高活性的异氰酸酯基(NCO)。在碱的催化作用下，功能性多肽片段分别与聚异戊二烯、聚苯乙烯等齐聚物在溶剂中聚合得到PS-PEP2000、PEG-PEP1000、PI-PEP2210等多嵌段丝蛋白模拟共聚物。所合成的模拟聚合物并不是蛋白质，而是短链多肽与非多肽片段的交替共聚物。 所合成的模拟聚合物难溶于常用溶剂(例如DMSO等)，甚至不溶于六氟异丙醇(除了PEG-PEP1000)。我们合成的多嵌段丝蛋白模拟共聚物(PI-PEP2210、PI-PEP5000和PEG-PEP1000)能溶于适当配比的氯仿和氯乙醇的混合溶剂，故测定了这些模拟聚合物在该溶剂中25℃下的特性粘度，从而估计聚合物的分子量(约在104-lO5之间)。由于模拟聚合物中所含的脲键存在着热不稳定性，所有聚合物的热分解温度都在210-270℃左右(低于天然动物丝蛋白分解温度)，并且所有聚合物样品在熔融之前已开始分解：另外聚合物PI-PEP2210和PI-PEP5000与相对应的齐聚物(P12210，P15000)相比，玻璃化温度有了很大程度的提高。样品PEG-PEPl000没有发现明显的玻璃化转变，而PS-PEP2000也只有在107℃观测到有明显的玻璃化转变。由此可见，模拟聚合物与动物丝蛋白在一级结构方面的差别导致了两者不同的热性能。 红外光谱、交叉极化/魔角旋转固态13C核磁共振波谱及广角X射线衍射分析的结果表明：在所合成的多嵌段类动物丝蛋白模拟共聚物(PS-PEP2000、PEG-PEPl000、PI-PEP2210)中源于动物丝蛋白结晶区的多肽片段的分子链以β-折叠为主的构象状态存在(同时也存在着少量无规构象)；这些以β-折叠状态为主的分子链聚集在一起形成类似于动物丝蛋白的有序结晶区，表现出和动物丝蛋白相类似的聚集态结构。同时，可以通过改变齐聚物链段地长度，以控制丝蛋白模拟聚合物地微观结构。以上实验结果证实了本论文所提出的在二级结构水平上对蜘蛛丝蛋白进行了模拟合成的可行性。 另外我们还在第四章中对丝蛋白模拟聚合物的自组装行为进行了研究。采用透射电镜、原子力显微镜等测试手段对多嵌段聚合物膜进行研究，发现聚合物中源于蜘蛛丝蛋白的多肽片段聚集形成了类似于蜘蛛丝蛋白的晶区。由于所合成的丝蛋白模拟聚合物能够溶于氯仿和氯乙醇的混合溶剂(V/V=1/1)，使得我们研究丝蛋白模拟聚合物在溶液中的组装行为成为可能。通过改变混合溶剂中两种组分的比例，可以调节溶剂对丝蛋白模拟聚合物的溶解性能。从而制备出不同大小的聚合物胶束粒子，为丝蛋白模拟聚合物在纳米材料制备和应用奠定了基础。