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超氧化物歧化酶（Superoxide dismutase，简称SOD）是一种金属酶类，它可分为四类，分别是Cu/Zn-SOD，Mn-SOD，Fe-SOD和Ni-SOD。SOD是一种重要的氧自由基清除剂，能催化超氧阴离子（O2·-）的歧化反应。SOD与多种人类疾病及衰老有关，因而是一种具有较大潜力的药物酶。
NG80-2为一株在石油开采工业中具有广泛应用前景的嗜热脱氮芽孢杆菌，分离白天津大港油田。NG80-2耐高温，可乳化并降解原油，可明显提高石油产量。
本实验室在独立完成NG80-2全基因组测序工作后，利用生物信息学方法对其进行基因注释和序列分析的过程中，发现该菌株存在一个特殊的超氧化物歧化酶基因（GT2215）。经过进一步blast比对，发现该基因编码的蛋白质C端237位点到449位点之间的序列与常温菌中的同工酶序列同源性高达95％，而N端序列为其特有，且功能尚不明确。本文利用PCR方法分别构建了全长SOD及其C端蛋白（SOD-cut）的重组质粒pETSOD、pETSOD-cut。在不同温度下，对表达蛋白的酶活性进行测定，发现：SOD在25℃到80℃之间有活性，最适温度为70℃，且在其最适温度下，酶活力高达1000U/mg：SOD-cut为温度敏感型，最适温度25℃，随着温度升高，酶活性逐渐降低。
对SOD和SOD-cut进行原子吸收光谱测定发现该二者均为双性超氧化物歧化酶，活性中心金属离子既含有Mn又含有Fe，并且Fe/Mn比值约为5。进行金属离子重构及重构酶活性分析发现：SOD经Fe重构后酶活性提高了78.5％，经Mn重构后酶活性提高17％；而SOD-cut经Fe，Mn重构后活性反而降低，分别只有原来的75％和70.5％。
本论文对嗜热脱氮芽孢杆菌NG80-2超氧化物歧化酶研究结果表明，SOD蛋白（GT2215编码）N端特殊序列可能与耐热机制相关，研究为开发新的嗜热酶资源奠定了基础。