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本研究以南美白对虾原肌球蛋白(TM)为原料，采用超高压、酶法、二者结合以及沸水浴分别处理原肌球蛋白，研究其结构变化与致敏性的关系。 研究过程中，选取不同的压力梯度，蛋白酶（胰蛋白酶，菠萝蛋白酶，木瓜蛋白酶）处理南美白对虾的TM，采用红外光谱法分析其二级结构的变化，荧光光度法分析三级结构的变化，间接酶联免疫吸附法(ELISA)检测致敏性的变化。 结果表明，不同压力(0.1-600MPa)处理胰蛋白酶，300MPa，37℃处理20min，酶活力最大423U/mg，比未处理的酶活力提高了38.6％。且胰蛋白酶活性与其二级结构中α-螺旋和β-转角的峰面积之比、酪氨酸及色氨酸等疏水氨基酸残基暴露程度有关。其中，α-螺旋与β-转角的峰面积之比越大，酶活力越大，亲水性酪氨酸及色氨酸等疏水性氨基酸的暴露程度越大，酶活越大。200MPa，37℃处理20min，菠萝蛋白酶的酶活力达到最大值(3524U/g)，较0.1MPa处理的酶活提高了8.29％。分析发现其活性与β-折叠的含量以及亲水性Typ残基的暴露程度有关。200MPa，37℃处理木瓜蛋白酶20min，其活力达到最大值(20411U/g)，较未处理的酶活提高了6.8％，荧光光谱分析发现其活性变化与疏水性氨基酸的暴露程度有关，暴露程度越小，酶活力越大。 不同的压力(0.1-900MPa)处理TM，发现600MPa、37℃处理40min最佳，其致敏性比0.1MPa消减75％。荧光结果显示，280nm激发，荧光强度变化与TM致敏性变化成一定正相关，说明TM免疫原性与其内部酪氨酸暴露程度有关。 不同蛋白酶（胰蛋白酶，菠萝蛋白酶，木瓜蛋白酶）水解TM，优化条件为:胰蛋白酶在酶底质量比为1∶100，37℃下水解TM40min，其致敏性消减88％;菠萝蛋白酶在酶底质量比为1∶100，37℃下水解TM40min，其致敏性消减79.5％;木瓜蛋白酶在酶底质量比为1∶200，37℃下水解TM40min，致敏性消减83.5％。 高压结合酶消减TM的致敏性，结果表明，先高压(600MPa，37℃，40min)再用胰蛋白酶处理TM，致敏性最佳消减98％;先高压(600MPa，37℃，40min)再用菠萝蛋白酶处理TM，致敏性最佳消减86％;先高压(600MPa，37℃，40min)再用木瓜蛋白酶处理TM，致敏性最佳消减94％。 在高压下进行酶解的结果表明，用胰蛋白酶作用TM，在300MPa，37℃处理40min，TM的致敏性最佳消减98.7％;菠萝蛋白酶作用TM，在200MPa，37℃处理40min，TM的致敏性最佳消减864％;木瓜蛋白酶作用TM在200MPa，37℃处理40min，TM的致敏性最佳消减率达到974％。 热处理TM结果表明:100℃处理TM10min，致敏性消减最佳达到21.5％，光谱分析结果显示，热处理导致的空间结构变化与致敏性没有良好的相关性。 因此，高压处理TM，其致敏性变化与其内部酪氨酸暴露程度有关;高压结合酶法能够很好地消减TM的致敏性。