转铁蛋白是一族分子量为80KDa的铁结合蛋白,在铁的吸收、转运等过程中起重要作用。生理条件下转铁蛋白只有在伴阴离子CO₃^2-（或HCO₃^-）存在下才能与三价铁离子稳定结合;转铁蛋白可与其它金属离子（如稀土离子）稳定结合。伴阴离子、非伴阴离子(如HPO₄^2-、Cl^-等)、离子强度、酸度等对转铁蛋白与铁的结合、铁的释放有重要影响。本文围绕转铁蛋白在“稀土生物效应”中发挥的作用这一主题,做了如下工作: 1 在pH7.4,0.1mol·L^-1的N-2-羟乙基哌嗪-N’-2-乙磺酸（Hepes）及室温条件下,通过HPO₄^2-或HP₂O₇^3-与N,N’-二（2-羟苄基）乙二胺-N,N-二（HBED）竞争结合Tb（Ⅲ）,用荧光光谱监测HBED对Tb（Ⅲ）荧光的敏化,间接测得了低浓度下Tb（Ⅲ）与HPO₄^2-和HP₂O₇^3-的热力学结合常数。 2 酪氨酸残基在脱铁伴清蛋白与阴离子、金属离子的反应中起重要作用。通过对模拟蛋白小分子HBED和EHPG不同酸度下紫外差光谱和荧光光谱的测定、脱铁伴清蛋白与金属离子、阴离子结合的紫外差光谱和荧光光谱的测定得出:金属离子与脱铁伴清蛋白反应时,金属离子结合部位的酪氨酸残基酚羟基去质子化;阴离子与脱铁伴清蛋白反应时,伴随有酪氨酸残基酚羟基的质子化。 3 在pH7.4,0.1mol·L^-1的N-2-羟乙基哌嗪-N’-2-乙磺酸（Hepes）及室温条件下,使用紫外差光谱进行了不同阴离子对脱铁伴清蛋白溶液的滴定。利用有关公式,计算出这些阴离子同脱铁伴清蛋白的结合常数。结合顺序为HP₂O₇^3->HPO₄^2->Hcta^2->SO₄^2->Cl^-。伴阴离子、阴离子与脱铁伴清蛋白的结合与体系的pH值有关。 4 分别以非伴阴离子、非螯合剂型的SO₄^2-和非伴阴离子、螯合剂型的HPO₄^2-等为脱除剂,观察了它们对Tb_N-OTf中Tb（Ⅲ）的脱除动力学机理。结果表明SO₄^2-作为脱除剂时,遵循饱和动力学机理;CI^-低浓度时促进Tb（Ⅲ）的脱除,高浓度时抑制Tb（Ⅲ）的脱除;而HP₂O₇^3-和HPO₄^2-为脱除剂时,k_obs随HP₂O₇^3-和HPO₄^2-浓度的增大而减小。