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Hsp40是热休克蛋白的重要成员之一。热休克蛋白是的一类结构上高度保守，并且有着重要生理功能的多肽类蛋白质分子家族。广泛存在于从细菌至哺乳动物中。1982年Kirino报道，短暂性全脑缺血实验导致沙鼠海马CA1区神经元的延迟性死亡现象。脑缺血将触发一系列分子水平上的改变，这些改变在缺血发生后几小时至几天内发生。蛋白聚集物的产生是导致神经元延迟性死亡的主要因素之一。但在常生理情况下，由于细胞内蛋白质量控制系统能够监控细胞内生成的异常蛋白质，及时地将其清除掉，细胞内并不形成具有细胞毒作用的蛋白聚集物。Hsp40是细胞内蛋白质量系统的重要组成部分之一。Hsp40的生物学作用主要有两大方面：首先，能够与异常蛋白质上暴露于外部的疏水集团结合，阻止异常蛋白相互黏连，防止蛋白聚集物形成，并且参与变性蛋白质的修复。其次，协助Hsp70共同发挥其生理作用，可调节Hsp70的功能。另有报道称Hsp40可协同Hsp70将异常蛋白质转运至蛋白质降解系统。目的：明确短暂脑缺血再灌注后海马CA1区神经元内Hsp40的含量变化，探讨Hsp40对蛋白聚集物形成的影响。方法：采用大鼠20min全脑缺血模型。28只雄性Wistar大鼠按照再灌注时间分依次分为假手术组，4h恢复组，24h恢复组，72h恢复组,每组7只大鼠。采用免疫组织化学法结合激光扫描共聚焦显微镜观察短暂脑缺血再灌注后热休克蛋白Hsp40在海马CA1区神经元内的分布变化。进一步应用差速离心结合蛋白印迹分析短暂脑缺血再灌注后热休克蛋白Hsp40在细胞内的含量变化。结果：（1）免疫组化激光扫描共聚焦显微镜研究显示，短暂脑缺血后再灌注海马CA1区神经元胞浆内的Hsp40先开始减少，而后胞核内Hsp40再减少，直至神经元全部死亡。（2）差速离心与蛋白印迹分析显示短暂脑缺血后再灌注海马CA1区神经元胞浆内的Hsp40由1.00±0.08逐渐减少至再灌注24h后的0.24±0.06（P＜0.01）；神经元内的蛋白聚集物中Hsp40含量由1.00±0.19升高至再灌注24h后的8.42±1.38（P＜0.01）。结论：短暂脑缺血再灌注后海马CA1区神经元内Hsp40的显著减少是导致细胞毒作用的蛋白聚集物形成的一个重要因素，进而导致延迟性神经元死亡。