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共振光散射技术是上个世纪90年代兴起的一门新型的检测技术，因操作简单、灵敏度高、快速、光谱具有特征性而备受广大分析工作者的关注。目前该技术已应用于材料科学、天文学、生命科学、环境科学以及分析化学等多个领域的分析检测工作。蛋白质是生命的基础，血清蛋白在生物体内起着运输、免疫、维持体内渗透压、缓冲和营养等作用。因此、准确的对血清蛋白的含量检测，对疾病的诊断在生物医学上有着重要的意义。研究小分子与血清蛋白的作用机理，对揭示血清蛋白的运输机理，对药物的运输和药效研究有着一定的指导意义。本论文的工作主要包括两大方面：第一：建立了三种检测血清白蛋白（BSA）的新方法；第二：考察了两种小分子与牛血清白蛋白的作用机理。本论文的研究内容如下：（1）建立了孔雀石绿与Zn（Ⅱ）、刚果红与Cu（Ⅱ）和樱桃红体系三种检测BSA的新方法，其共振光散射增强信号分别位于372nm、532nm与340nm处。线性方程分别为：IRLS=20.3+0.82ρ（μg/mL）、IRLS=145.8+210.3ρ（μg/mL）、IRLS=1187.9+32.16ρ（μg/mL），线性范围为0.125μg/mL、02.0μg/mL、1.060.0μg/mL，检出限分别为0.06μg/mL、0.005μg/mL、0.15μg/mL。据此建立了牛血清白蛋白的RLS检测新方法，三种新的检测方法对合成样进行加标回收实验，RSD值均小于3.0%，结果令人满意。（2）利用荧光光谱法、同步荧光光谱法和紫外光谱法分别研究了药物分子头孢曲松钠（CS）、四碘荧光素钠（FSS）和BSA之间的相互作用。结果表明CS对BSA的荧光淬灭为静态淬灭，由热力学参数的变化表明他们之间的作用力主要是静电作用力，可能还存在疏水作用力。同步荧光光谱表明，CS与BSA的结合位点应该在BSA的色氨酸附近，并且CS的结合使BSA的构象发生了变化。根据偶极-偶极非辐射能量转移理论计算得出CS与BSA之间的结合距离为4.61nm，CS使BSA荧光淬灭属于非辐射能量转移。TSS对BSA的荧光淬灭为静态淬灭，由热力学参数的变化表明ΔH <0、 ΔS>0它们之间的作用力为静电作用力。同步荧光光谱表明，TSS与BSA的结合位点应该在BSA的色氨酸附近，并且TSS的结合使BSA的构象发生了变化。根据偶极-偶极非辐射能量转移理论计算得出TSS与BSA之间的结合距离为2.95nm，TSS使BSA荧光淬灭属于非辐射能量转移。