本研究利用选择性富集培养的方法构建了一个能降解稻草和滤纸的富集培养物，从该富集培养物中提取所有微生物的总DNA（metagenomic DNA），用柯斯质粒pWEB：：TNC为载体构建了含12000个克隆的宏基因组文库（metagenomic library），随机挑取其中的16个克隆提取质粒进行BamHI酶切分析，结果显示所有的质粒都含有插入片段，最大为37 kb，最小为14 kb，平均大小为25.5 kb，文库克隆的外源DNA总容量为3.06×10~8bp，16个质粒的酶切带型都不相同，说明文库克隆的外源DNA片段随机性比较大。 基于活性筛选的方法从文库中筛选得到了2个表达外切葡聚糖酶活性的阳性克隆和6个表达内切葡聚糖酶活性的阳性克隆。选择其中的2个表达外切葡聚糖酶的阳性克隆3621和70981、1个表达内切葡聚糖酶活性最强的阳性克隆11210进行了亚克隆和测序分析，鉴定了3个相关基因：umxyn10A、umgs1A和umcel9E。 基因umcel9E全长2，841bp，编码一个含945个氨基酸残基的内切葡聚糖酶，该酶与来自于Clostridium thermocellum ATCC 27405的1，4-beta-cellobiosidase（GenBank索引号EAM46961.1）的同源性最高，具有99％的一致性和100％的相似性。基因umgs1A全长1，707bp，编码一个含569个氨基酸残基的对4-MUC具有降解活性的酶，该酶与Saccharomyces cerevisiae的gamma-glutamylcysteine synthetase（GenBarrk索引号BAA14251.1）的同源性最高，具有99％的一致性和99％的相似性。基因umxyn10A全长1，188bp，编码一个含396个氨基酸残基的木聚糖酶，该酶与一个来自Thermobifida fusca YX的endo-1，4-beta-xylanase（GenBank索引号AAZ56824.1）的同源性最高，具有62％的一致性和78％的相似性。 对基因umxyn10A进行了异源表达，以木聚糖为底物对纯化蛋白Umxyn10A进行酶学特性分析，该酶的最适反应pH值为6.5，最适反应温度为75℃。Km为3.217mg／ml，Vmax为217U／mg蛋白，该酶可在pH 5.0-7.0之间及温度低于65℃保持活力稳定。该酶对以p-NPC为底物的最适作用pH值为6.5，最适应该温度为70℃。大多数金属离子和螯合剂EDTA对该酶的活性并无明显的影响，但发现表面活性剂SDS对该酶有抑制作用，说明该酶不是金属酶。底物特异性分析表明该酶只作用于含有β-1，4糖苷键的糖类。以各种纤维寡糖作为底物来分析Umxyn10A的作用方式，薄层层析显示Umxyn10A对纤维二糖没有水解作用，纤维三糖被水解为纤维二糖和葡萄糖，纤维四糖被完全水解为纤维二糖，纤维五糖被水解为纤维二糖和葡萄糖。这说明Umxyn10A是一个具有外切作用方式的木聚糖酶。