【摘 要】
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超氧化物歧化酶（superoxide dismutase简称SOD）是一类催化超氧化物阴离子（O2-）歧化反应的金属酶；在人和哺乳动物中有3种：细胞内的Cu,Zn-SOD（SOD1）、线粒体中的Mn-SOD（SOD2）和胞外液含Cu和Zn的EC-SOD （SOD3）。SOD,尤其Cu,Zn-SOD,已广泛应用在防辐射、抗衰老、防治肿瘤等方面,但Cu, Zn-SOD和Mn-SOD体内半衰期短,不能与
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超氧化物歧化酶（superoxide dismutase简称SOD）是一类催化超氧化物阴离子（O2-）歧化反应的金属酶；在人和哺乳动物中有3种：细胞内的Cu,Zn-SOD（SOD1）、线粒体中的Mn-SOD（SOD2）和胞外液含Cu和Zn的EC-SOD （SOD3）。SOD,尤其Cu,Zn-SOD,已广泛应用在防辐射、抗衰老、防治肿瘤等方面,但Cu, Zn-SOD和Mn-SOD体内半衰期短,不能与内皮细胞特异结合性,大大限制了它们的应用潜力。胞外超氧化歧化酶（SOD3）,能利用其C端肝素结合区定位在富含肝素的细胞表面或胞外基质上,在体内的半衰期较长,正好弥补了Cu,Zn-SOD和Mn-SOD的缺陷,除超氧化物歧化酶活性外,还有调节NO的活性,是一种较SOD1及SOD2更好的药物。但迄今,重组SOD3在原核生物和酵母中的表达都不甚理想。因此构建具有SOD活性、SOD3长半衰期、靶向性能的SOD替代品具有重要意义。本论文利用基因重组技术将人SOD2基因与SOD3 C端肝素结合区基因融合获得SOD2/3杂合酶基因,成功构建该融合基因的大肠杆菌表达质粒MnSOD-ECSOD3-pET28a,并在大肠杆菌BL21（DE3）中进行了该融合蛋白的表达、优化；其最优表达条件为：15℃终浓度0.5mM IPTG和2.5mM Mn2+诱导16小时,重组杂合酶的表达量占菌体总蛋白30-40%；使用镍柱、肝素柱和DEAE-52离子交换三种方法对杂合酶进行了纯化,均获得比活力提高5倍左右、电泳纯的杂合酶；体外抗肿瘤实验表明纯化后的杂合酶对Hela细胞有明显的生长抑制作用。
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