在真核生物转录中,染色质可以通过组蛋白修饰(磷酸化、乙酰化、甲基化以及泛素化等)来调控相关的生物学过程的进行。真核生物染色质修饰复合体催化核小体组蛋白末端的不同的化学修饰形成“组蛋白密码”调控网络。高度保守的组蛋白H3的N末端可以发生不同类型、不同程度的修饰,我们的研究集中于H3K4的甲基化修饰,这一修饰在酿酒酵母中是由唯一的甲基转移酶复合体Set1/COMPASS催化完成的。虽然有相关功能方面的研究,但是完整Set1/COMPASS复合体的结构以及功能状态的调控和具体的招募机制都还不清楚,因此研究它的结构将有助于其机理的探索。本文应用先进的冷冻电镜技术解析了酵母中完整Set1/COMPASS复合体的三维结构,用金颗粒标记的方法对其中的蛋白亚基进行定位,并在体外条件下鉴定了 Set1/COMPASS可能的底物结合位点。并意外发现Paf 1C在体外条件下能够抑制Set1/COMPASS催化组蛋白H3K4的甲基化,而且这种抑制作用能够被Rtf1亚基的缺失所缓解,揭示了 Rtf1亚基在调控Set1/COMPASS甲基化组蛋白H3K4中发挥着非常重要的作用。