Fam83h突变对成釉细胞矿化的影响及机制研究

来源 :武汉大学 | 被引量 : 0次 | 上传用户:lfhua2002
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目的:釉质发育不全(amelogenesis imperfecta,AI)是一组釉质发育异常的遗传性疾病。己报道多个AI致病基因,其中FAM83H是引起常染色体显性遗传性釉质钙化不全(Autosomal dominant hypocalcified Al,ADHCAI)最主要的致病基因。至今已报道的FAM83H突变均位于外显子5并且除两个错义突变之外其余均为导致编码蛋白截短的无义或移码突变。目前FAM83H突变导致ADHCAI的机制尚未明确。本研究根据人类FAM83H的致病突变位点,构建Fam83h突变的稳定转染小鼠成釉细胞系,目的在于探讨Fam83h突变对小鼠成釉细胞系LS8矿化的影响并探讨可能导致ADHCAI的发病机制。方法:1.利用定点突变技术构建Fam83h突变质粒mutation 1(c.706-708del GAC,p.236 del D)、mutation 2(c.860C>A,p.D287X)、mutation 3(c.1186C>T,p.Q396X)、mutation4(c.2431C>T,p.Q811X),突变质粒和空白对照进行慢病毒包装,分别命名为MUT1、MUT2、MUT3、MUT4和Control,将以上慢病毒感染目的细胞LS8,并使用嘌呤霉素筛选出稳定转染的细胞系,MUT3和Control组细胞将用于后续实验,命名为M3-FLAG和Control组;2.免疫共沉淀技术检测Fam83h和CKlα在LS8细胞中是否相互关联;3.Westernblot技术检测M3-FLAG和Control组胞浆、胞核以及全蛋白中Fam83h、CK1α和β-catenin蛋白表达和定位的改变,并进行免疫荧光验证;4.将M3-FLAG和Control组细胞分别矿化诱导3d、7d、10d和14d,进行ALP活性及ALP染色检测,利用qRT-PCR技术检测矿化相关标志物Runx2、Alp、Ocn的mRNA表达情况;5.对LS8和M3-FLAG细胞使用CK1α激活剂pyrvinium pamoate,即经典Wnt/β-catenin信号通路抑制剂进行刺激并同时进行矿化诱导,在诱导7d和14d时分别提取RNA检测矿化相关标志物Runx2、Alp、Ocn的表达。结果:1.成功构建了 4个Fam83h不同位点突变的质粒,PCR产物经测序验证,转染目的细胞LS8后,用嘌呤霉素成功筛选出稳定表达突变Fam83h的细胞系和对照细胞系;2.免疫共沉淀结果显示突变Fam83h和CK1α在LS8中相互作用;3.Western blot和immunofluorescence结果显示,较Control组,Fam83h突变后胞内定位改变,主要在胞核内表达,少量表达于胞浆,CK1α胞核表达也增加,而胞浆中表达减少,胞浆胞核中的β-catenin的表达均增加,β-catenin和CK1α为经典Wnt/β-catenin信号通路中的重要成员;4.矿化诱导结果显示,较Control组,M3-FLAG组中ALP活性以及矿化相关标志物mRNA的表达随着矿化诱导时间延长而逐渐降低,M3-FLAG组ALP染色较 Control组浅;5.qRT-PCR 结果显示 pyrvinium pamoate(CKlα 激活剂/Wnt/β-catenin信号通路抑制剂)上调了 LS8和M3-FLAG细胞中矿化相关标志物的表达,提示pyrvinium pamoate挽救了由Fam83h突变引起的LS8细胞矿化抑制。结论:本研究结果提示,突变Fam83h可能携同CK1α入核增多,胞浆中CK1α减少导致β-catenin的磷酸化减少而积聚,转位入核增多,经典Wnt/β-catenin信号通路被激活,进而抑制了 LS8细胞的矿化。经典Wnt/β-catenin信号通路抑制剂逆转了由Fam83h突变导致的矿化抑制。Fam83h突变改变了其蛋白在LS8细胞中的胞内定位并且抑制了该细胞的矿化,其机制可能与经典Wnt/β-catenin信号通路的激活相关。
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