肌球蛋白是鱼糜凝胶形成过程中最重要的功能性成分,离体状态下肌球蛋白的结构和稳定性受环境因素的影响。肌球蛋白可以通过组装域进行自组装形成具有双极性的粗丝发挥功能,肌球蛋白的体外自组装行为更易于在溶液中进行。本文以鲢肌球蛋白为实验对象,研究蛋白质浓度和鱼糜制品加工中常见的溶剂环境因素（pH值、离子强度、外源添加钙离子）对肌球蛋白体外自组装行为的影响,旨在探讨肌球蛋白体外自组装的规律性,剖析肌球蛋白体外自组装行为与其流变学性能的内在联系,提出控制方法进而为鱼肉制品的质构调控提供理论参考。主要研究结果如下:1、研究了在4℃下蛋白质浓度对肌球蛋白体外自组装的影响。结果表明:蛋白质浓度对肌球蛋白的自组装过程和组装体的结构起决定性作用。肌球蛋白的浊度和平均粒径在2～36 h自组装过程中均随着蛋白质浓度的增加（0.1～1.0 mg/mL）而增大,且二者的增长速率在蛋白质浓度≥0.5 mol/L和自组装时间≥12 h条件下显著提高（P＜0.05）。在2～36 h自组装过程中,0.5～8.0 mg/mL的肌球蛋白所形成的组装体的流动特性指数n逐渐降低,粘度系数k逐渐增大。0.5 mg/mL的肌球蛋白形成的组装体的零剪切粘度η0呈指数增长模式（R~2＞0.94）。激光共聚焦（CLSM）图像显示当肌球蛋白浓度≥0.5 mg/mL时,经过12 h自组装后开始形成尺寸相对均一的组装体（＜20μm）。综上得出,肌球蛋白体外自组装存在一个临界浓度（0.5 mg/mL）和临界时间点（12 h）。随着肌球蛋白自组装的进行,部分自由水会向不易移动水转化。2、研究了在4℃下溶液的pH值对肌球蛋白组装体的结构的影响。结果表明:pH通过改变肌球蛋白分子表面的带电状态和质子化程度对其自组装过程和组装体的结构产生影响。pH7.0时肌球蛋白组装体的浊度和平均粒径较小,在溶液中的粒径分布在220.2～1281.0 nm范围内。此时肌球蛋白组装体的二级结构以α-螺旋为主,具有最高的Ca2+-ATPase活性,溶解度、巯基含量和表面疏水性（S0-ANS）都提高,且Ca2+-ATPase活性、总巯基含量和S0-ANS值都与溶解度呈极显著正相关（P＜0.01）。pH7.0时肌球蛋白热诱导凝胶中的不易移动水的比例最大。酸性（pH5.0、5.5、6.0、6.5）或碱性（pH8.0、9.0）条件使肌球蛋白的头部结构发生不同程度的改变,尾部结构部分解螺旋,分子间的自组装能力降低。3、研究了在4℃下溶液的离子强度对肌球蛋白组装体的结构和流变学性能的影响。在低离子强度下（＜0.3 mol/L）肌球蛋白通过分子内离子键聚集呈纤丝状态,溶解性能差而浊度较大,活性巯基含量和S0-ANS值低。此时形成的热诱导凝胶具有较大的G’,但持水性能差,凝胶中的水分主要以自由水状态存在。随着离子强度的升高（0.3～0.6 mol/L）,肌球蛋白的溶解性能提高,浊度和平均粒径降低,形成的组装体均匀地分散在溶液中,此时肌球蛋白组装体的活性巯基含量和S0-ANS值都提高。离子强度与肌球蛋白组装体的溶解度、活性巯基含量和S0-ANS值都呈极显著正相关（P＜0.01）。继续增大离子强度（1.0～3.0 mol/L）使肌球蛋白组装体的溶解度和Ca2+-ATPase活性都降低,因此高盐环境（≥1.0 mol/L）对肌球蛋白结构的破坏作用不利于分子间的自组装。4、研究了外源添加钙离子对肌球蛋白热诱导组装体的结构和流变学性能的影响。在加热过程中,Ca2+通过改变肌球蛋白的分子构象和促进分子间的交联使肌球蛋白形成组装体。温度高于42℃时,肌球蛋白的储能模量G’随着Ca2+浓度的提高（10～40mmol/L）而显著增大（P＜0.05）。浊度和粒径测试结果表明,在温度为40℃时添加40 mmol/L Ca2+使肌球蛋白的自组装程度显著加强（P＜0.05）。Ca2+对肌球蛋白有失稳效应,导致所形成的热诱导组装体的Td、ΔH和α-螺旋含量均降低。未添加Ca2+时肌球蛋白中二硫键主要在40～50℃范围内大量形成,而添加10～40 mmol/L Ca2+会促使二硫键的形成温度提前至30～40℃。添加40 mmol/L Ca2+使肌球蛋白的S0-ANS值在20～40℃之间快速增大,温度上升至40～90℃时S0-ANS值的增长速率减小。添加20、30 mmol/L Ca2+使肌球蛋白的S0-ANS值在20～60℃之间快速增大,温度上升至60～90℃时S0-ANS值的增长速率减小。在温度≤30℃时添加10～40 mmol/L Ca2+可激活Ca2+-ATPase,使肌球蛋白的Ca2+-ATPase活性持续提高。