【摘 要】
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丝裂原活化蛋白激酶MAPK(Mitogen-activated protein kinase)信号转导通路在多种细胞过程中发挥重要的作用,该级联信号通路包括MAPKKK(MAPK kinase Kinase)、MKK(MAPK Kinase
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丝裂原活化蛋白激酶MAPK(Mitogen-activated protein kinase)信号转导通路在多种细胞过程中发挥重要的作用,该级联信号通路包括MAPKKK(MAPK kinase Kinase)、MKK(MAPK Kinase)和MAPK,通过逐级磷酸化的方式被激活。MAPKs是一类在真核生物中普遍存在的丝/苏氨酸蛋白激酶,其催化活性可被上游MKK磷酸化激活,而特定磷酸酶能去磷酸化抑制MAPK的活性。与MAPK相互作用的蛋白大多有一段保守的序列KIM(Kinase interaction motif),能与相应的MAPK相互作用,调节MAPK活力,进而调控一系列下游反应。KIM基序具有保守的氨基酸组成:(R/K)2-3-X2-6-ΦA-X-ΦB,其中Φ表示疏水氨基酸。植物中MAPK级联信号通路参与细胞分裂与发育等多种重要生理过程。本文对拟南芥的MKK激酶进行了研究,并探究其磷酸化底物AtMAPK的特异性,为后续研究提供理论基础。在本论文的工作中,主要完成了以下几项工作:(1)通过序列比对确定了拟南芥MKK1/2中KIM基序的位置,体外构建拟南芥MKK1/2-KIM片段的重组克隆,在大肠杆菌表达体系表达、筛选可溶蛋白;(2)经过亲和层析纯化、离子交换层析纯化、凝胶过滤层析等纯化步骤,获得AtMKK1/2-KIM片段以及AtMPK4/6重组蛋白,纯度及浓度均较好;(3)通过分子筛层析检测AtMKKs与AtMAPKs的相互作用,确定AtMKK1/2与AtMPK4可以形成稳定复合物,而且主要由AtMKK-KIM介导;(4)制备了 AtMKK1/2-KIM与AtMPK4的复合物,并进行结晶条件筛选;(5)制备磷酸化或非磷酸化的AtMAPKs,并进行结晶尝试。
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