丁香酚是丁香中的活性成分,也是丁香精油（Clove essential oils,CEO）中含量最高的组分;α藏花素是栀子中的活性成分,也是栀子黄色素的主要组分。本研究通过紫外-可见光谱、荧光光谱等方法研究CEO对低密度脂蛋白（Low density lipoprotein,LDL）糖基化的抑制作用、丁香酚与载脂蛋白（Apolipoprotein,apo）B100及牛血清白蛋白（Bovine serum albumin,BSA）相互作用,探讨丁香有效成分对LDL糖基化的抑制作用、丁香酚与LDL中蛋白及血清白蛋白结合机制;采用荧光光谱法对α藏花素与卵白蛋白（Ovalbumin,OVA）、胃蛋白酶和胰蛋白酶相互作用进行研究,探讨α藏花素与膳食蛋白和消化酶结合机制,为丁香和栀子天然药食两用原料开发提供理论依据。主要研究结果如下:（1）在抗LDL糖基化研究中发现,CEO对LDL糖基化早、中和末产物的抑制率分别为24.58%、31.63%和52.00%。通过对CEO组分进行分析发现,丁香酚约占CEO总组分的3/4。对丁香酚与apo B100和BSA相互作用进行研究发现,不同温度下丁香酚与二者结合常数均在10~6;丁香酚与apo B100可通过静电作用力自发结合,且丁香酚主要通过氢键和范德华力与BSA在位点（40）自发结合;丁香酚与apo B100和BSA结合均会使蛋白中氨基酸残基周围极性降低、疏水性增加。丁香酚与BSA结合后,不同浓度丁香酚的DPPH清除率分别从3.97%、9.21%和29.29%增加到25.40%、35.52%和51.79%,说明二者结合对丁香酚抗氧化活性具有保护作用。（2）对制备栀子黄色素过程中α藏花素的定量分析发现,在树脂纯化栀子黄色素时α藏花素可损失3.81%。分别以OVA作为膳食蛋白模型,以胃蛋白酶和胰蛋白酶作为消化酶模型,对α藏花素与这三种蛋白的相互作用进行研究发现,α藏花素与三种蛋白均可通过非共价键作用力按1:1的化学计量比自发结合,形成基态复合物,引起蛋白固有荧光的静态猝灭,且α藏花素与三者的结合常数均在10~4-10~5。α藏花素与OVA相互作用,会使OVA中氨基酸残基周围微环境的疏水性降低,极性增加;α藏花素与OVA结合后,消化体系中游离氨基含量基本不变,说明二者结合不影响OVA消化;随α藏花素浓度增大,α藏花素与OVA复合物的分子粒径逐渐变小且聚集度增加。α藏花素与胃蛋白酶相互作用,可增强胃蛋白酶中氨基酸残基周围微环境疏水性,降低其极性;与胰蛋白酶相互作用,可使胰蛋白酶多肽骨架变得疏松。