【摘 要】
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组蛋白N末端尾部的共价修饰(如甲基化、乙酰化、磷酸化等)对于调节染色质结构和控制基因表达起着关键性的作用。这些修饰受控于组蛋白修饰酶的作用,并被组蛋白结合蛋白识别。
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组蛋白N末端尾部的共价修饰(如甲基化、乙酰化、磷酸化等)对于调节染色质结构和控制基因表达起着关键性的作用。这些修饰受控于组蛋白修饰酶的作用,并被组蛋白结合蛋白识别。许多蛋白己被鉴定出可以作为组蛋白修饰的识别蛋白。如royal family家族蛋白特异性识别组蛋白甲基化修饰,bromodomain结构域蛋白特异性识别组蛋白乙酰化修饰,14-3-3蛋白特异性识别组蛋白的磷酸化修饰等。PHD结构域是具有约60个氨基酸残基的锌结合结构域,并具有经典CCCC-HCCC基序以交叉支撑方式螯合两个锌离子。含有PHD结构域的蛋白大多是甲基化修饰及乙酰化修饰的组蛋白结合蛋白。该结构域作为组蛋白修饰的识别蛋白结构域能够识别未修饰的(H3K4me0)或三甲基化的H3K4(H3K4me3)小肽和乙酰化的H3K14小肽(H3K14ac)。AL(Alfinl-like)是与植物中的苜蓿Alfinl同源的蛋白质家族,其蛋白由位于N末端的PAL结构域和C末端的PHD结构域组成。拟南芥基因组共编码表达7种AL蛋白,有研究发现大多数AL蛋白的PHD结构域都能与组蛋白H3K4me3结合,但缺少对该家族蛋白与组蛋白结合能力的系统性研究。在本论文里,我们首先对拟南芥中所有AL蛋白的PHD结构域进行了基因克隆,蛋白质表达和纯化,然后通过定量的等温滴定量热法(ITC)和荧光偏振技术(FP)系统地检测了这些PHD结构域与组蛋白的结合能力。我们的实验结果表明AL蛋白的所有PHD结构域都能与组蛋白H3K4me3小肽结合,但它们的结合亲和力有所不同,根据与组蛋白H3K4me3小肽结合能力及选择性的不同,AL蛋白可以被分为3类:优先结合H3K4me3的AL1,AL2,AL4和AL6蛋白的PHD结构域,对H3K4me2和H3K4me3小肽的结合亲和力相似的AL3和AL5蛋白的PHD结构域和与H3K4me3结合亲和力很低的AL7蛋白的PHD结构域。本研究为进一步研究AL蛋白PHD结构域对不同甲基化状态小肽的特异性识别奠定了研究基础。
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