本文以低温脱脂豆粕为原料，采用选择性酶解-超滤膜分离的方法制备改性大豆蛋白（EMSPs）。该改性工艺简单可操作性强，同时可完成酶解、分离和浓缩等操作，为大豆粕的综合利用提供一条新的途径，并能提高大豆粕的附加值。 本研究用五种蛋白酶(Alcalase^? 2.4L Multifect^? Neutral Protex^TM 6L Multifect^? P-3000 Fungal Protease Concentrate)水解天然大豆蛋白，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳表明：天然大豆蛋白酶水解时，主要组分大豆7S球蛋白（主要是β-conglycinin）与11S球蛋白（主要是glycinin）被水解的难易程度不同。一般来说，β-conglycinin比是glycinin更容易水解，β-conglycinin的α’和α亚基比它的β亚基容易水解，glycinin的酸性亚基比碱性亚基容易水解。说明天然大豆蛋白能够在适当的条件下被选择性水解。 脱脂豆粕和水按一定比例混合，室温下pH8.0搅拌40min，混合液经离心（20℃，8000rpm，15min）得到大豆蛋白提取液，提取液经选择酶解-超滤改性，截留液灭酶后冷冻干燥得到改性大豆蛋白，蛋白质回收率在80％以上，蛋白质含量大于75％。用纯水冲洗和化学试剂清洗，能够较好的除去膜污染，膜通量恢复率在90％以上。 SDS-PAGE分析显示，选择性酶解-超滤改性大豆蛋白主要含有glycinin的酸性和碱性亚基，氨基酸组成分析表明，EMSPs间有相似的氨基酸组成；与脱脂豆粕和酸沉大豆蛋白（APP）相比，改性大豆蛋白中谷氨酸的含量较高，而天冬氨酸、精氨酸和亮氨酸的含量则较低。改性大豆蛋白的表面疏水性（H₀）较酸沉大豆蛋白有显著提高。 EMSPs与酸沉大豆蛋白的功能性有较大差异。与APP相比，EMSPs的溶解性增加，尤其是pH4.0-8.0间有很明显的增加；乳化活性指数增加，可是乳化稳稳定性指数没有明显的差别；起泡能力升高，而泡沫稳定性降低；持水能力下降。因在弱酸性条件下有较好的溶解性，EMSPs能够应用于饮料中。 差示扫描量热（DSC）分析结果表明，改性大豆蛋白与酸沉大豆蛋白有相似的DSC曲线，只是EMSPs的变性温度升高，热转变（calorimetric transition）半峰高处的宽度(ΔT_1／2)增加，说明EMSPs的热稳定性明显提高，热变性的协同性有所降低。EMSPs具有较好的热性质，所以能够扩大大豆蛋白在食品中的应用范围。 pH7.6时，随离子强度的增加EMSPs和APP的凝胶化温度降低，凝胶化时间缩短；pH5.2时，随离子强度的增加EMSPs和APP的凝胶化温度升高，凝胶化时