A型流感病毒主要在哺乳动物和鸟类中传播，是引起流感大流行的主要病毒。作为一种专性细胞内寄生物，流感病毒依赖宿主细胞来完成自身生命过程。因此，有关病毒相关宿主因子的研究对于我们充分了解流感病毒感染机理具有十分重要的意义。热休克蛋白27(heat shock protein27，HSP27)属于小热休克蛋白家族的成员，在多种细胞中表达。HSP27具有多重功能，它可以作为分子伴侣，促进细胞中蛋白质的折叠和装配，它还可以调节细胞膜的稳定性、细胞增殖等多个生理过程。另外，HSP27在一些病毒的生命周期中也发挥着重要作用。有研究发现，HSP27被包装进入流感病毒粒子中，而且病毒感染后细胞中HSP27表达上调，但对于HSP27在流感病毒感染中所发挥的功能仍不清楚。　　 本文旨在研究HSP27对流感病毒感染的调节作用。首先在原核及真核细胞中克隆并表达了人源的HSP27蛋白，通过GST-pull down和免疫共沉淀(Co-IP)验证了HSP27和A型流感病毒NS1蛋白在细胞内及细胞外水平都能够相互结合，免疫荧光的结果证实二者在细胞质中存在共定位。由于NS1蛋白的重要功能即是抑制病毒感染细胞中β干扰素(IFN-β)的物达，因此我们检测了HSP27对于IFN-β的影响。通过荧光素酶检测试验(Luciferase)发现，HSP27可以抑制病毒感染细胞中IFN-β的表达，而且这种抑制作用是剂量依赖型的。构建HSP27的磷酸化突变体后进行检测发现，突变体和野生型HSP27相比对于IFN-β的抑制作用没有差别，说明这种抑制作用和HSP27自身的磷酸化状态无关。在细胞中同时过表达HSP27和NS1，Luciferase试验的结果表明，HSP27与NS1共同对于IFN-β的表达具有叠加抑制效果，但是叠加程度比较有限，在NS1剂量较低时较为显著。进一步的结果表明HSP27可能通过靶向RIG-Ⅰ样RNA解旋酶(RLH)途径中MDA5因子抑制IFN-β的表达，这种抑制作用的具体机制仍需要进一步的检测。研究表明，HSP27可能在病毒感染细胞的天然免疫中发挥一定作用，对于进一步了解宿主因子对于流感病毒感染的调节机理以及被感染细胞中天然免疫反应具有一定的指导意义。