大豆内源酶对大豆酸奶品质的影响研究

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本文在实验室前期研究的基础上,通过大豆萌发或豆浆保温的方式,利用大豆种子内源酶对大豆籽粒内大分子物质进行一定程度的降解,之后以此为原料,采用瑞士乳杆菌(Lactobacillus helveticus B02)、保加利亚乳杆菌(Lactobacillus bulgaricus AS1.1482)和嗜热链球菌(Streptococcusthermophilus IFFI6038)组合益生菌发酵剂制备大豆酸奶,并进一步分析了产品的pH、酸度、持水力、流变特性、微观结构、感官特性和抗营养因子活性等特性,同时从大豆分离蛋白的角度分析了内源蛋白酶改善大豆酸奶品质的机理。分析了不同芽长的萌发大豆制备的豆乳发酵前蛋白亚基组成和胰蛋白酶抑制因子活性变化,以及发酵后酸奶的理化特性、流变特性和微观结构变化。结果表明大豆在萌发至芽长3cm时,7S蛋白的α’、α亚基及脂肪氧化酶(LOX)组分和11S蛋白的酸性亚基逐渐被降解,胰蛋白酶抑制因子活性降低了32%,且热敏感性提高;大豆酸奶的酸度增大,持水力发生变化;大豆酸奶的流变特性得到改善,粘弹性、屈服应力和表观粘度显著性降低;酸奶的微观结构变得细腻。研究了萌发大豆分离蛋白(GSPI)的结构、功能和营养性质的变化。结果表明,萌发使大豆分离蛋白(SPI)的亚基组成和含量发生变化,芽长达3cm时,7S的α、α’和LOX组分明显被降解,11S的酸性亚基也被降解,而11S的碱性亚基基本没有被降解的迹象;萌发后的SPI二三级结构发生变化,蛋白质分子结构变得舒展。且大豆经过萌发处理,SPI的营养性质得到提高。GSPI的胰蛋白酶抑制因子(TIs)活性显著性降低,热敏感性提高,胰蛋白酶的消化率也相应提高,其中3cm样品的大豆分离蛋白TIs活性最低,胰蛋白酶消化性最好。大豆萌发预处理改善了大豆分离蛋白的功能性质,萌发大豆分离蛋白的溶解度随大豆芽长增长而增大,且在酸性条件下增大幅度更加明显;当萌发大豆芽长长于1cm时,分离蛋白的表面疏水性随芽长增长而增大;乳化性质也得到改善,且在酸性条件下尤为明显,EAI值随芽长增长而增大,芽长3cm的样品乳化稳定性最好。研究了保温处理过程中内源酶的活性对大豆酸奶的影响。结果表明,保温过程中,豆浆中仍存在较高的蛋白酶活性。在豆浆55℃保温4h后,大豆蛋白亚基开始发生变化;氨基态氮含量也随保温时间延长而增大,在保温6h时含量增加了14.04%;由不同保温时间的豆浆制备的大豆酸奶酸度、pH都显著改善,粘弹性增加,剪切稀化特性变弱,而且经过豆浆保温处理的大豆酸奶,颗粒感和豆腥味消失,组织变得细腻柔和,黏度增加,其总体可接受性显著提高。
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