本论文包括相对独立的两部分内容:第一部分是变形链球菌中两个家族的碳酸酐酶的结构生物学研究。第二部分是变形链球菌中的两个未知功能蛋白YwbD和YspC的结构与功能的研究。　　 变形链球菌是一类兼性厌氧的革兰氏阳性菌。1924年首次从人类的龋洞中分离出来,由于它的菌落形态与一般的链球菌的球球相连不同,呈球杆球相连。被认为是链球菌的一种突变株,因此命名为Streptococcus mutans。变形链球菌被认为是导致龋齿的主要病原菌,通过多种途径代谢糖类产生酸,腐蚀牙齿表面物质。　　 碳酸酐酶是一类催化二氧化碳水合反应的锌酶。　　 CO2+H2O(→←)HCO(-3)+H+　　 碳酸酐酶几乎存在于一切生物体内,包括动物、植物、细菌、真菌和古细菌。参与呼吸作用和光合作用,对维持生物体内酸碱平衡起着至关重要的作用,并可为以二氧化碳或者碳酸氢根为底物的酶提供合适的底物浓度。通过氨基酸顺序的同源性比较,碳酸酐酶至少可分为三个不同的家族:α-class、β-class、γ-class。这三个家族之间在序列和结构上都没有相似性,但是它们的活性中心都有一个锌离子,这对它们的催化活性至关重要。酶学的研究表明这三个家族的成员具有相似的催化机制。　　 碳酸酐酶不仅存在于所有的细菌,而且有些细菌编码两种不同家族的碳酸酐酶,甚至编码三种家族的碳酸酐酶,这意味着碳酸酐酶会具有更广泛的不同的功能。幽门螺旋杆菌编码α-class和β-class碳酸酐酶。其中α-class碳酸酐酶定位于外膜面向胞外,β-class碳酸酐酶为胞浆蛋白。敲除实验表明它们与耐酸能力有关,已经有人开始了利用碳酸酐酶杀灭幽门螺旋杆菌的研究。　　 在变形链球菌中同样存在两个家族的碳酸酐酶,分别为:SMU.328(β-CA)和SMU.1595(α-CA)。我们克隆表达纯化了这两个蛋白并最终解析了SMU.328的高分辨结构。经过序列比对和对其活性中心结构的分析表明SMU.328属于β-class碳酸酐酶的Cab-type。对SMU.328(β-CA)和SMU.1595(α-CA)的酶活测定表明它们都具有较高的碳酸酐酶活性。　　 YwbD是变形链球菌中的未知功能蛋白,通过生物信息学研究,我们发现YwbD与变形链球菌中的另外一个蛋白YspC功能相关。它们常常共同表达,并有基因融合的现象。在革兰氏阳性菌如枯草杆菌和变形链球菌中,它们常常以YwbD和YspC两个基因的形式存在。在革兰氏阴性菌如大肠杆菌中,常常以其融合蛋白RimL的形式存在。我们克隆纯化了YwbD和YspC两个蛋白并成功解析YwbD的apo结构和与产物分子SAH的复合物结构以及YspC与SAH的复合物结构。通过对它们结构的分析、生物信息学分析并结合其他文章的一些证据,我们推测了这两个蛋白的功能。