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采用无血清培养基培养表达HIR-β-NGF融合蛋白的工程细胞株CHO,收集上清后,通过浓缩、过滤预处理,并采用亲和层析、阴离子交换层析和阳离子交换层析三步法工艺对融合蛋白进行纯化,最后用Fc ELISA、CHOP ELISA、Western-blot等方法对目的蛋白进行质量检测.实验结果表明：HIR-β-NGF融合蛋白相对分子质量约为190kDa;蛋白收率达47.0%;经纯化后杂质DNA含量可降低到2.3 ng/mg以下,CHOP蛋白降到2.3 ng/mg以下,Protein A蛋白降低到49.8 ng/