【摘 要】
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采用超声联合转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)处理红豆分离蛋白(red bean protein isolate,RBPI),对其功能性质和结构特征进行分析,以探究其结构修饰与功能性质的构效关系
【机 构】
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吉林农业大学食品科学与工程学院小麦和玉米深加工国家工程实验室; 东北农业大学食品学院;
【基金项目】
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吉林省科技发展计划项目(20190103121JH);吉林省教育厅科学研究项目(JJKH20180654KJ)
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采用超声联合转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)处理红豆分离蛋白(red bean protein isolate,RBPI),对其功能性质和结构特征进行分析,以探究其结构修饰与功能性质的构效关系。结果表明:超声处理5 min能够使RBPI的乳化活性和发泡能力提高,但会降低泡沫稳定性,对乳液稳定性没有显著影响,同时增加表面疏水性和游离巯基含量;TG能够提高RBPI的乳化活性、乳化稳定性及泡沫稳定性,但会降低发泡能力、表面疏水性和游离巯基含量;超声-TG联合处理的RBPI具有更高的乳化活性和泡沫稳定性,更低的表面疏水性和游离巯基含量,且酰胺Ⅰ带处吸收峰强度增加,更多的无规卷曲结构转变为有序的β-折叠结构,这可能是导致RBPI功能性质改善的原因。超声处理5 min联合TG诱导的蛋白凝胶具有更加均匀、致密的微观结构,且凝胶硬度和黏附力增加,脱水收缩作用降低;峰值温度(Tp)和热焓变(ΔH)显著增加(P<0.05),改善了RBPI的热稳定性或三级结构稳定性。以上结果表明RBPI经过超声处理后更利于TG对蛋白质的交联作用,超声-TG联合处理促进了蛋白质功能性质的发挥。
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