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采用去离子水抽提、硫酸铵分步盐析、亲和层析和分子筛层析等方法，从山合欢种子中得到一种胰蛋白酶抑制剂。SDS—PAGE结果表明，该抑制剂由2条多肽链构成，分子量分别为14．5和5．5kDa。M-ALDI—TOF测定该抑制剂的精确分子量为19768．23Da。该抑制剂能与胰蛋白酶形成l：1的复合物，并且它们的结合不受SDS的影响。该抑制剂的肽指纹图谱中有7个主要的信号簇。通过串联质谱测定该抑制剂的部分氨基酸序列，比对发现与其他Kunitz蛋白酶抑制剂有较高的同源性。