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利用荧光光谱和紫外吸收光谱,详细研究了不同温度下猩红S（PS）与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应,发现PS对BSA的内源性荧光具有较强的猝灭作用,其猝灭机理属于静态猝灭,由此求得PS与BSA间的结合常数、结合位点数及热力学参数等。结果表明：PS与BSA之间形成了1：1稳定复合物,它们之间的作用力主要是静电引力。根据Frster非辐射能量转移理论,确定了PS与BSA之间的结合距离r〈7nm。同步荧光光谱研究表明：PS对BSA构象发生了影响,使BSA酪氨酸残基所处环境的极性减弱疏水性增强而色氨酸残基不受影响。