论文部分内容阅读
对产自乳酸菌Enterococcuze fecalis TN-9的蛋白酶,进行了硫酸铵沉淀,DEAE—Sephadex A-25以及DEAE Cellulofine A-500离子交换层析的3步纯化和特性研究。纯化酶Native PAGE显示1条蛋白带。SDSPAGE和凝胶层析分子量分别为30ku及69ku。纯化酶最适作用温度为30℃,最适作用PH为7.5~8.0,在pH6.0~9.5和45℃以下条件下稳定,在0℃下显示了6.1%的相对活性,60℃以上热处理完全失去酶活。该酶被EDTA-2Na,Hg^2+