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本文分离纯化了黑木耳酪氨酸酶，并对酶学性质进行了研究。采用经硫酸铵分级沉淀、SephadexG-100和DEAE—Sepharose—FF柱层析对粗酶液进行分离纯化，得到电泳纯的黑木耳酪氨酸酶，比活力提高了21．43倍，酶活回收率为27．41％。该酶的酶学性质研究表明：蛋白亚基分子量为12．62ku；最适pH7．0，在中性和碱性条件下稳定；最适温度为40℃，50℃以下温度条件较为稳定；以酪氨酸为底物，米氏常数km为5．88mmol／L，Vmax为64．10μmol／min。实验结果表明黑木耳酪氨酸酶具有其