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采用酶动力学方法和荧光光谱法研究山奈酚对α-淀粉酶的抑制作用。在pH6.8、37℃条件下反应20min,山奈酚(1mg/mL,0.05mL)对α-淀粉酶(0.328U/mL,0.2mL)催化活性的抑制率达到24.39%。该抑制过程是以非竞争性方式进行。同时,山奈酚对α-淀粉酶的内源荧光产生有规律的猝灭作用,以静态猝灭方式为主。二者自发结合形成复合物,其主要作用力为疏水作用,有1个结合位点。