日本野生大豆中的一个Kunitz型胰蛋白酶抑制剂变异的纯化与活性测定(英文)

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大豆Kunitz型胰蛋白酶抑制剂现已报告有6个电冰形态,Tia、Tib、Tic、Tia-s、Tib-f和一个最慢的电泳移动度形态。Tia、Tib、Tic的活性已被报道。Tia和Tic有相似的活性,Tib的活性低于前两者。本文使用DEAE-cellulose层析纯化了Tia和Tia-s蛋白和测定比较了这两个形态的活性。测定结果表明,Tia-s形态比Tia有较高的活性,即使在尿素存在的条件下,Tia-s也表现较高的活性。 Soybean Kunitz-type trypsin inhibitor has now been reported to have six electropherograms, Tia, Tib, Tic, Tia-s, Tib-f and one of the slowest electrophoretic mobility profiles. Tia, Tib, Tic activity has been reported. Tia and Tic have similar activities, Tib activity is lower than the former two. In this paper, Tia and Tia-s proteins were purified by DEAE-cellulose chromatography and the activities of these two morphologies were compared. The results showed that Tia-s had a higher activity than Tia and Tia-s showed higher activity even in the presence of urea.
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