【摘 要】
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Cbl-b是一种重要的泛素连接酶E3酶，负责与多种底物蛋白的特异识别，并因此介导特定蛋白的降解。研究表明，Cbl-b缺失可激活自然杀伤细胞，从而阻止肿瘤的扩散转移，因此Cbl-b被认为是
【机 构】
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上海交通大学系统生物医学研究院系统生物医学教育部重点实验室;
【基金项目】
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国家自然科学基金-青年科学基金(No.31500635)资助
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Cbl-b是一种重要的泛素连接酶E3酶，负责与多种底物蛋白的特异识别，并因此介导特定蛋白的降解。研究表明，Cbl-b缺失可激活自然杀伤细胞，从而阻止肿瘤的扩散转移，因此Cbl-b被认为是一种肿瘤免疫治疗的新靶点。但目前针对Cbl-b蛋白的生化性质以及体外活力测定方法研究较少。本研究构建了Cbl-b不同结构域的重组表达载体。通过对其表达和纯化条件进行优化，确定了Cbl-b的底物结合功能域的最优表达条件，即：使用感受态BL-21 (DE3)，在IPTG浓度为0.5 mmol/L、温度25°C下诱导10 h。利用亲和柱和分子筛层析联用纯化方法，提纯得到大小为65 kD的GST-Cbl-b (39-368)重组蛋白，其纯度可达95%。进一步，通过药物设计方法，设计并合成带有荧光素标记的Cbl-b底物Cblin-FAM，并利用配体结合实验验证了Cbl-b (39-368)结合底物的活力。本研究得到了具有活力的Cbl-b底物结合功能域并建立了其体外表达纯化方法，为后续发展基于Cbl-b纯酶的体外泛素化检测方法，以及发展新型、特异靶向Cbl-bE3酶的调控物提供了物质基础。
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