【摘 要】
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将去除信号肽的鸡IL-2基因编码框克隆到原核表达载体pBAD/HisB,实现了重组鸡IL-2(rchIL-2)蛋白在大肠杆菌中的高效表达。SDS-PAGE分析显示,表达蛋白的分子量约为18kD。用rchI
【机 构】
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浙江大学动物预防医学研究所病毒与免疫研究室; 浙江省象山县农林局; 浙江省象山县农林局 杭州310029; 象山315700; 杭州310029; 象
【基金项目】
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浙江省重大科技攻关项目(2004C12036-01);浙江省自然科学基金人才培养专项(R303145);杭州市重大科技攻关项目(2001112A07)资助
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将去除信号肽的鸡IL-2基因编码框克隆到原核表达载体pBAD/HisB,实现了重组鸡IL-2(rchIL-2)蛋白在大肠杆菌中的高效表达。SDS-PAGE分析显示,表达蛋白的分子量约为18kD。用rchIL-2为抗原制备了单克隆抗体和多克隆抗体,建立了检测rchIL-2含量的抗原捕获ELISA,探讨了天然chIL-2蛋白的体外表达动力学。非变性条件下纯化的rchIL-2(0.4ng)对ConA活化的鸡T淋巴细胞具有明显的增殖活性,而对鸭及鹅的T淋巴细胞无增殖活性。抗chIL-2多克隆抗体可完全中和rchIL-2和天然chIL-2蛋白的生物学活性,而单克隆抗体无中和rchIL-2和天然chIL-2蛋白生物学活性的功能。这些研究结果证实,大肠杆菌表达的rchIL-2及其多克隆抗体拥有生物学功能,而获得的单克隆抗体不具有chIL-2的中和特性。
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