人白介素24(IL-24)的表达与纯化及其初步活性评价

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原核表达IL-24蛋白并获取高纯度目的蛋白.选择大肠杆菌作为宿主菌,将已构建的重组表达质粒pET21a(+)/IL-24转化人大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞,获得重组表达IL-24的工程菌.通过对工程菌进行5L发酵罐高密度发酵培养,获取目的蛋白,表达产物经SDS-PAGE和Western blot鉴定.目的蛋白通过阴、阳离子交换层析联用进行纯化.高密度发酵后单位体积目的蛋白的表达量高达l 800 mg/L.经阴、阳离子交换层析联用纯化后的回收率达20%,纯度达到95%.获得高纯度IL-24,为进一步研究其生物学活性及临床价值奠定了基础.
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