【摘 要】
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目的通过分析脊椎动物血红蛋白(Hb)分子进化过程,解释Hb相互作用的现象并推测作用机制。方法采用NCB I、PDB等在线生物信息学网站及SMS、ANTHEPROT 5.0、C lustalx 2.0、MEGA
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目的通过分析脊椎动物血红蛋白(Hb)分子进化过程,解释Hb相互作用的现象并推测作用机制。方法采用NCB I、PDB等在线生物信息学网站及SMS、ANTHEPROT 5.0、C lustalx 2.0、MEGA 4、Vector NTI 9等软件包对比脊椎动物门各纲羊膜和非羊膜动物Hb氨基酸多序列的同源相似性,查找保守位点,构建分子进化树,预测二级结构,对比三级结构模型,推测Hb相互作用现象的发生机制。结果氨基酸多序列对比显示,非羊膜动物α链没有保守氨基酸(cAA),β链有3个cAA,羊膜动物α链、β链分别有27个和68个cAA;分子进化树显示非羊膜动物Hb氨基酸每位点替代值(SpS)远大于羊膜动物(P<0.01);预测二级结构分析Hb作用面发现非羊膜动物α链40位氨基酸主要参与无规则卷曲结构,羊膜动物α链40位和β链94位氨基酸均主要参与α螺旋结构;对比空间结构模型发现羊膜动物α链均有一个苏氨酸(41位)与β链的组氨酸(98位)形成氢键,而非羊膜动物不能形成此氢键。结论脊椎动物Hb相互作用发生的关键可能在于是否存在α链苏氨酸(41位)与β链组氨酸(98位)形成的氢键。
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