【摘 要】
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蛋白质与多糖的静电作用是生物体内一个基本医学-化学现象,是实现自组装的主要驱动力,可利用这种非共价作用设计和构筑理想的微结构。以大豆分离蛋白(Soybean Protein Isolat
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蛋白质与多糖的静电作用是生物体内一个基本医学-化学现象,是实现自组装的主要驱动力,可利用这种非共价作用设计和构筑理想的微结构。以大豆分离蛋白(Soybean Protein Isolates,SPI)和壳聚糖(Chitosan,CS)为原料,采用浊度法考察了配比、溶液p H值、离子强度和温度对SPI与CS在溶液中相互作用的影响。结果显示,由于p H值影响静电作用强度,从而成为影响SPI与CS相互作用的主要因素,其中,当p H值为5.5~6.6时,SPI与CS可以实现有效结合。在较低的离子强度下,有利于形成具有紧凑结构的CS/SPI聚集体,较高离子强度下聚集体发生解离。蛋白质受热发生变性,多肽链上的疏水氨基酸残基暴露在溶液中,导致与壳聚糖链的疏水作用增强。DLS结果显示,CS与SPI自组装形成了分布均一的纳米粒子,变性后的SPI与CS形成的纳米粒子粒径有所增大,分布均一;经戊二醛交联,粒径有所减小。SEM显示,壳聚糖单层膜表面存在龟裂现象,与SPI形成双层膜后龟裂消失;同时,单层膜厚度约为300 nm,双层膜厚度约为500 nm。
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