【摘 要】
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利用等电点法对蓝圆鲹(Decapterus maruadsi)骨骼肌蛋白进行回收,并探究不同分离蛋白(ISP)自身降解的规律.结果显示碱处理的分离蛋白存在明显蛋白酶活性,并且在热凝胶形
【机 构】
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集美大学食品与生物工程学院 福建厦门361021
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛
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利用等电点法对蓝圆鲹(Decapterus maruadsi)骨骼肌蛋白进行回收,并探究不同分离蛋白(ISP)自身降解的规律.结果显示碱处理的分离蛋白存在明显蛋白酶活性,并且在热凝胶形成过程中呈现凝胶劣化现象.为了探究其劣化机理,通过硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose、ss-200以及MiniQ等一系列柱层析从蓝圆鲹骨骼肌中分离纯化出一种水溶性丝氨酸蛋白酶,其纯化倍数为796倍,回收率为1.4％.SDS-PAGE结果显示该酶的分子量约为70 ku左右.肌原纤维降解试验表明该酶能特异性降解蓝圆鲹ISP中的肌原纤维.肌原纤维酶谱显示该酶最适温度40℃,最适pH 8.0.荧光底物分析结果显示该酶能特异的水解丝氨酸家族的底物Boc-Leu-Gly-Arg-MCA.抑制剂试验表明该酶能被丝氨酸蛋白酶类型抑制剂强烈抑制,且部分地被胃蛋白酶及组织蛋白抑制剂所抑制.此外,金属螯合剂EDTA对其酶活有部分抑制作用,推测可能是由于其活性中心的金属离子被螯合所致.这些结果表明,该酶属于丝氨酸蛋白酶,且很有可能与蓝圆鲹碱性分离蛋白的凝胶劣化现象有关.
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