经自溶处理的猪胰蛋白酶-绿豆抑制剂复合物0.28nm分辨率正交晶体结构的测定

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该论文进行了猪胰蛋白酶-绿豆抑制剂晶体结构的测定.结构测定结果表明,经自溶处理的猪胰蛋白酶在Arg117-Val118,Lys145-Ser146,和Lys159-Ala160三个自溶位点均未发生明显的肽键断裂,故该晶体中的猪胰蛋白酶实际为单链的β-胰蛋白酶.绿豆胰蛋白酶抑制剂包括四段反平行的β-折叠、两个loop区,以及连接两个loop区的一段肽链和N端、C端的肽链.整个分子外形具有二重旋转对称性.两个活性中心分别位于两对β-折叠的转角区,P3位的两个顺式Pro(Pro23、Pro50)使肽链产生180°转折.猪胰蛋白酶-绿豆抑制剂复和物在晶胞中的堆积相当疏松,其中的绿豆抑制剂分子不参与任何堆积接触,这使得它可以采取两种可能的取向而在晶胞中处于无序状态.
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