在真核细胞中，内质网是由连续的管和片层组成的膜系统[1,2]。众多蛋白质参了这种形态的形成和维持，其中一类属于Dynamin家族的GTP酶，如哺乳动物细胞中的Atlastins和酵母细胞中的Sey1p，介导了管状内质网的同源膜融合，对于内质网的网络状结构的形成至关重要。在酿酒酵母细胞中，当 Sey1p与成管蛋白蛋白 Rtn1p或 Yop1p同时缺失时，会使管状内质网缺失，内质网形态异常[3]。但是对于 Sey1p介导膜融合的机制，以及它与哺乳动物细胞中 Atlastins功能的保守和区别程度仍不是很清楚。我们根据已知的白色念珠菌Sey1的结构信息，推测分子发挥功能的重要氨基酸位点，并通过突变在哺乳动物细胞中研究了这些位点的功能，进而了解 Sey1p整个分子的功能方式。我们发现酿酒酵母中的Sey1p（scSey1）和白色念珠菌Sey1（caSey1）都可以替代Atlastin而起到内质网膜融合的作用，同时，分子的二聚化在其发挥功能时有着至关重要的作用。但是在COS7细胞中过表达scSey1p和caSey1与Atlastin1不同的是Sey1会在内质网三叉口的节点处形成点状分布，表明了Sey1更弱的GTP酶活性。这些结果均与体外实验的结果相一致。基于这些结果我们提出了Sey1p介导膜融合的模型，为进一步的了解内质网形态的形成以及同源膜融合的发生拓展了视野。