【摘 要】
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基因敲除实验证明新型的蛋白激酶C家族成员PKCθ是TCR-CD28共刺激引起的NF-κB转录因子活化信号传导通路上必不可少的成分,但PKCθ是如何引起IKK激活的过程并不清楚.该文介绍
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基因敲除实验证明新型的蛋白激酶C家族成员PKCθ是TCR-CD28共刺激引起的NF-κB转录因子活化信号传导通路上必不可少的成分,但PKCθ是如何引起IKK激活的过程并不清楚.该文介绍我们使用体细胞突变(somaticmutagensis)的方法,克隆了一株人T白血病细胞Jurkat的突变细胞株JPM50.6.与Jurkat野生型不同,JPM50.6特异性地缺失表达细胞膜相关联的鸟苷激酶蛋白家族(membrane associated guanylate kinase,MAGUK)成员Carma1.在该论文的第二部分,我们的研究证明Carma1与细胞膜是组成性的结合在一起.Carma1分子MAGUK结构域中一个氨基酸的突变引起该分子与细胞膜相结合的功能的丧失,从而也失去了介导TCR引起的NF-κB活化的功能,说明这种与细胞膜结合的性能对Carma1的生理功能是非常重要的.尽管许多MAGUK家族成员参与神经突触的形成过程,Carma1的缺失并不影响T细胞免疫突触的形成.但是在Carma1缺失的JPM50.6突变细胞株中,TCR-CD28引起的信号传导分子PKCθ,Bcl10,IKK向免疫突触中的转移完全消失,而Carma1于JPM50.6细胞中稳定表达则可逆转这一缺失.说明这些重要信号传导分子向免疫突触中的转移完全依赖于Carma1.与此相一致,进一步的研究采用缺失Card域Carma1与Bcl10的融合分子能完全逆转JPM50.6突变细胞株TCR-CD28共刺激引起的NF-κB活化的缺失.这些结果表明Carma1在TCR-CD28共刺激引起的NF-κB活化过程中所起的作用是介导重要的信号传导分子如PKC theta,IKK,Bcl10向免疫触突中的转移.
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