昆虫作为无脊椎动物,不具备脊椎动物的补体活化途径,其免疫系统也不存在T细胞和B细胞。随着对昆虫免疫机制研究的深入,发现先天免疫系统是昆虫抵御病原微生物的主要手段。昆虫的先天免疫系统主要依赖其体内的模式识别受体（pattern-recognition receptors,PRRs）与病原微生物相关模式分子（pathogen-associated molecular patterns,PAMPs）的识别和结合发挥免疫作用。C型凝集素（C-type lectins,CTL）,即Ca2+依赖型凝集素,是PRRs中的重要成员之一。与大多数PRRs一样,通过识别PAMPs来激活Toll样受体信号通路（Toll receptor signaling pathway）和免疫缺陷信号通路信号通路（Immune deficiency signaling pathway,IMD）释放抗菌肽以及抗病毒因子等免疫活性物质,同时激活酚氧化酶原级联反应产生黑色素、活性氧化物等,进而促进细胞黑化以及细胞结节的形成,最终完成对病原微生物的免疫防御。目前,高等动物CTL的研究已经取得重要进展,但有关昆虫CTL的研究尚处初级阶段。本论文根据昆虫凝集素基因保守序列设计合成引物,成功克隆获得柞蚕CTL基因immunlectinA。该基因全长927 bp,共编码309个氨基酸。将目的基因克隆至p ET-28a原核表达载体,构建重组质粒,用以大肠杆菌BL21（DE3）进行异源表达。经过亲和纯化,得到原核表达的immunlectinA重组蛋白。功能分析结果表明,immunlectinA重组蛋白质能够使包括大肠杆菌（E.coli）、蜡状芽孢杆菌（B.cereus）和白色念珠菌（Monilia albican）在内的多种病原微生物发生凝集反应。糖抑凝试验结果显示,在与葡萄糖、甘露糖和麦芽糖等不同糖类孵育后,immunlectinA重组蛋白的病原微生物凝集效果均被抑制。与此相一致的是,在酶联免疫吸附实验验证immunlectinA与多种PAMPs结合能力实验中也获得类似的结果。这提示多种糖类及其衍生物也为病原微生物表面PAMPs的一种,可作为免疫靶标分子与CTL相互作用,诱导免疫反应。进一步,本文发现脂多糖（LPS）和肽聚糖（PGN）作为病原微生物表面含量最多的PAMPs,与immunlectinA重组蛋白的结合能力最强。通过抑菌实验发现,immunlectinA重组蛋白可以抑制甲基营养型芽孢杆菌（Bacillus methylotrophicus）以及铜绿假单胞菌（P.Aeruginosa）的生长,但对实验中其他种类病原微生物的生长无明显抑制效果。抗病毒实验结果表明,immunlectinA重组蛋白并不能有效的抑制柞蚕核型多角体杆状病毒（Ap NPV）。综上所述,本文成功克隆并在原核表达系统中纯化获得柞蚕CTLs immunlectinA重组蛋白,功能分析结果表明immunlectinA具有一定抑菌活性。这些结果为昆虫凝集素相关研究提供了理论和实验基础。