膜反应性溶血抑制物（CD59）是一种以糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚定于细胞膜表面的糖蛋白。人体细胞中的CD59对膜攻击复合物有抑制作用,使人类细胞不会受到膜攻击复合物的攻击。对CD59分子机理的揭示具有深远的科学意义,一方面能够为高亲和力配体的设计和应用提供方向;另一方面有助于相关抑制剂的研究和发展,如针对肿瘤细胞膜表面的CD59。相关工作引起学界的广泛关注。结合已报道实验结果,本工作采用分子动力学模拟方法对天然CD59蛋白以及四种突变体（将61号残基单残基突变为甘氨酸Gly、组氨酸His、苯丙氨酸Phe和丙氨酸 Ala 分别记为 CD59-Gly、CD59-His、CD59-Phe 和 CD59-Ala）在水溶液中的构象特征以及水合性质进行了研究。分析主要针对CD59表面两条疏水带,其被认为在补体结合过程中起着重要作用。结果如下:一、相较于天然CD59,突变（61号残基）在结构上引起较大变化的是第二条疏水带以及疏水带上的Phe47残基。Tyr61残基在空间上位于此疏水带（Tyr4、Phe47、Tyr61、Tyr62和Phe71）的中部位置。尤其当其突变为Gly后,导致Phe47被周围其它残基包埋进蛋白质内部,蛋白质表面疏水带完整性遭到破坏,这有可能是功能丧失的直接原因。这与实验中观测到的结果一致。二、不同突变体在水溶液中具有不同的平衡构象。而突变点所在的疏水带与水分子的相互作用对其生理功能有重要的影响。分析显示:疏水带与水的接触面积以及周围水分子的径向分布变化趋势,与实验中所观察的各突变体功能的保留、减退以及丧失的趋势一致。CD59-Phe突变体和天然CD59体的第二条疏水带与水的接触面积最大;CD59-His和CD59-Ala突变体的第二条疏水带与水的接触面积相对减小;而CD59-Gly突变体的第二条疏水带与水的接触面积最小。此外,实验中功能彻底丧失的Gly突变体,分析显示其疏水带附近的水分子驻留时间大于天然CD59体系。疏水带附近水分子的驻留不利于CD59与补体的结合,从而影响其生理功能。本工作在分子层面表征了基于突变的CD59在水溶液中的构象细节并揭示了补体结合关键部分的水合动力学特征,成功解释了已有实验现象,加深了对CD59结构-功能关系的认知,为实验工作提供了更有价值的参考。