金属酶是一类重要的生物酶，参与众多的酶催化反应。通过对金属酶体系的理论研究，不仅对揭示金属酶催化反应的机理有积极意义，而且能够为高效催化剂的人工合成提供理论依据。由于金属酶生物体系过于复杂，直接的理论计算还存在困难。通常，人们会对金属酶体系进行合理的简化，构建酶活性中心的合理模型。通过对金属酶模型体系的理论研究，有助于认识金属中心在酶催化过程中所起的作用。本文应用密度泛函理论，对固氮酶和细胞色素P450两种金属酶中的过渡金属活性中心进行了计算研究，主要工作包括如下三个方面：I．过渡金属与氮分子的相互作用通过密度泛函理论计算，研究了两种过渡金属模型体系的二氮复合物（N₂）M（NH₂）₃（NH₃）（M=Mo，V，Fe，Co）和（N₂）M（XNCH₂CH₂）₃N（M=Mo，V，Fe，Co；X=H，P,NH₂,CN,Ph），讨论了氮分子在过渡金属中心上的结合能及其活化情况。计算结果表明，Mo与N₂存在强的相互作用，V与N₂相互作用较弱，Fe以及Co结合N₂的能力相对更弱。对于单过渡金属中心体系，金属与氮分子之间的相互作用主要取决于过渡金属的自旋态以及氧化态；无论哪种模型体系，N₂与金属的结合都显示了类似的趋势。Ⅱ．过渡金属束缚的二齿配体质子化与开环通过密度泛函理论计算，研究了过渡金属模型体系[（HS）₃（NH₃）M（OCH₂COO）]^q（M=Mo，Fe，V,Co；q=-2，-1）中的羧酸二齿配体在气相以及在水、乙腈两种溶液中的质子化过程。计算结果表明，中心金属处在特定的氧化-自旋态下，质子化可以使羧基氧与金属之间的配位键断裂，从而导致二齿配体开环。成键分析表明，这一质子化开环过程取决于过渡金属本身的电子结构特征及其配键强度，以适应配位环境由六配位向五配位的转化。这种选择性的配体解离在金属中心提供了空的配位位置，对化学反应或者生物反应的活性起到很大影响。此外，质子化可以引起过渡金属中心自旋态的改变，促进配体的开环。水或乙腈等极性溶剂的存在对稳定该带负电荷的体系具有显著作用。Ⅲ．Cpd I和[（N4Py）Fe^ⅣO]²⁺催化甲醇氧化应用密度泛函理论，对heme配体的Fe-O化合物Cpd I和nonheme配体的Fe-O化合物[（N4py）Fe^ⅣO]²⁺催化氧化甲醇CH₃OH生成甲醛HCHO的机理进行了研究。试图从理论角度探讨可能的反应机理，比较二者氧化甲醇的能力，并与实验研究进行对照。计算结果表明，两种化合物均可氧化甲醇。但在Cpd I催化反应过程中，仅在α-H转移时存在一个能垒；而[（N4py）Fe^ⅣO]²⁺不但存在α-H转移的能垒，而且在之后的过程中还存在一个涉及FeO…H…CH₂OH转动的能垒，催化效率相对较低。