可溶性吡啶核苷酸转氢酶（soluble pyridine nucleotide transhydrogenase, STH or UdhA） （EC 1.6.1.1）是一种黄素蛋白,能特异地催化NADH和NADPH吡啶环上的4B氢可逆转移到NADP+和NAD+上。STH分布范围有限,只分布在γ-变形菌纲和少数革兰氏阳性细菌中,主要参与维持和调节细胞内氧化还原平衡,已被广泛地应用于辅酶再生体系和代谢工程等工业生产中。目前对STH的酶学性质尚未有明确而系统的研究。本实验对鼠伤寒沙门氏杆菌可溶性吡啶核苷酸转氢酶（Salmonella typhimurium STH, StSTH）和大肠杆菌可溶性吡啶核苷酸转氢酶（Escherichia coli STH, EcSTH）进行了表达和纯化,并首次对两者的最适反应温度、最适反应pH、热稳定性、存储温度、激活剂、抑制剂以及动力学参数进行了细致而全面的研究,为STH的生理功能、催化机制、进化机制以及在工业生产中的应用提供了最基础的参考和依据。酶学研究表明,两种STH的酶学性质是比较相似的。StSTH和EcSTH的最适反应温度分别是32°C和35°C,最适pH分别为7.2和7.5,两者在50°C下的半衰期都是5 h,两者的最佳存储温度都是4°C。两种STH均不是金属离子依赖性的黄素蛋白。在未经预孵育的条件下,大部分金属离子(Mn2+、Co2+、Zn2+、Ni2+和Cu2+)会强烈抑制这两种STH的活性,而腺嘌呤核苷酸（ATP、ADP和AMP）则是这两种STH的强激活剂。研究发现StSTH以乒乓机制催化NADPH和thio-NAD+反应生成NADP+和thio-NADH。StSTH对底物的米氏常数（Km）和表观米氏常数(Kmapp)是比较相似的,其中对NADPH的Km和Kmapp值分别为69.5μM和68.5μM,对thio-NAD+的Km和Kmapp值均为169μM,对底物的转换数(Kcat和Kcatapp)在119-198 s-1之间,也是比较接近的。EcSTH对NADPH和thio-NAD+的Kmapp值分别为68.3μM和133.2μM、Kcatapp分别是167.9 s-1和259.5 s-1。StSTH and EcSTH对NADPH的亲和力均大于对thio-NAD+的亲和力,但是高浓度NADPH会抑制两种STH的活力。