【摘 要】
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使用傅里叶变换红外光谱技术对大豆蛋白-酪蛋白组装物的二级结构进行研究。组装物在酰胺Ⅰ带和Ⅲ带位置中各特征峰相互叠加,采用Gausses峰型对圆头峰进行拟合、解析,判断其α
【机 构】
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哈尔滨商业大学食品工程学院黑龙江省食品科学与工程重点实验室; 东北林业大学林学院; 河北科技大学生物科学与工程学院; 石家庄君乐宝乳业有限公司;
【基金项目】
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国家自然科学基金面上项目(31871747);国家自然科学基金青年科学基金项目(31301602);“十三五”国家重大科技专项(2016YFD0400400);哈尔滨市科技局科技创新人才研究专项资金项目(2016RAQXJ146)
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使用傅里叶变换红外光谱技术对大豆蛋白-酪蛋白组装物的二级结构进行研究。组装物在酰胺Ⅰ带和Ⅲ带位置中各特征峰相互叠加,采用Gausses峰型对圆头峰进行拟合、解析,判断其α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规则卷曲的相对含量。研究发现:酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带在数值上对CNPSPC的二级结构定量表现出差异性,而在pH对CNPSPC的β-折叠结构及α-螺旋结构的影响上表现一致,即随着p H值的增大,α-螺旋结构含量呈先降低后增加趋势,β-折叠含量呈现先增加后降低的趋势,且在pH 6.0时含量最大。
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