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模拟牛乳的生理环境pH6．6、37℃水浴的条件下，运用荧光光谱、同步荧光光谱和圆二色光谱法研究了青霉素与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin，BSA）的相互作用。青霉素对BSA的猝灭机制属于静态猝灭，并发生分子间非辐射能量转移。热力学数据显示，二者之间的作用力主要为氢键作用；同步荧光光谱表明，青霉素与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用；圆二色光谱法研究蛋白二级结构结果显示，青霉素与蛋白质结合会改变蛋白质的构象，进一步说明了青霉素在牛乳会与蛋白质作用形成稳定复合物。