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采用氰脲酰氯活化的单甲氧基聚乙二醇（mPEG5000）对中性蛋白酶进行化学修饰，研究其酶学性质及在非水相中的稳定性。结果表明，中性蛋白酶经mPEG5000修饰后，最适温度仍为50℃，与游离酶一致；其相对活性呈现出修饰率依赖性；修饰酶的热稳定性、底物亲和力均较游离酶有较大改善，且在多种有机溶剂体系中表现出更强的稳定性。表明mPEG5000修饰后的中性蛋白酶在多种不利条件下的耐受性得到提高，为其在非水相催化领域的应用提供了研究基础。