【摘 要】
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以克雷伯氏菌基因组DNA为模板,扩增得到编码甘油脱氢酶(GDH)的基因dhaD,将其克隆到大肠杆菌表达载体pET-28a(+)上,在E.coliBL21(DE3)中诱导表达,利用表达载体pET-28a(+)上的6
【机 构】
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江南大学工业生物技术教育部重点实验室江南大学工业微生物研究中心;
【基金项目】
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国家自然科学基金(20676053);国家“863计划”(2006AA020103);江苏省青年科技创新人才(学术带头人)基金(BK2006504);长江学者和创新团队发展计划(IRT0532)资助项目
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以克雷伯氏菌基因组DNA为模板,扩增得到编码甘油脱氢酶(GDH)的基因dhaD,将其克隆到大肠杆菌表达载体pET-28a(+)上,在E.coliBL21(DE3)中诱导表达,利用表达载体pET-28a(+)上的6.His-Tag标记选用Ni柱亲和层析法纯化表达具有活性的甘油脱氢酶(GDH),纯化后比酶活达到156U/mg,纯化倍数达4.6倍,回收率为67.4%。并初步研究了该酶的酶学性质,酶反应的最适pH为11.0,在pH7.0～12.0范围内稳定;酶反应的最适温度为30℃,稳定范围为25～45℃;酶动力学参数以甘油为底物的Km为0.54 mmol/L,Vmax为0.49μmol/ml·min。
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