蛋白质如何折叠成各自的结构一直是一个困难的问题。根据Anfinsen的实验所证明的，蛋白质的总是折叠成能量最低的结构。然而，近年来，大家也注意到当蛋白质所处的环境发生了变化或是与其他蛋白质发生了作用时，蛋白质实际上可以切换自己的结构。本文我们最关心的问题是哪些结构上的差异是蛋白质片断在折叠中可能出现的，这个结构上的差异对二级结构和空间结构的分布有什么影响。通过对整个PDB的计算和搜索，我们发现如果长度超过10的片断中，70％的片断的结构总是保持一致。并且任何一个蛋白质片断折叠的多个结构不会有domain分配或是全局二级结构或是空间结构分配上的不同。在蛋白质的折叠中，有三种差异是可能的，分别是铰链及domain方位的重新定位，螺旋或β-折叠的丢失，以及折叠错位这三种局部差异。它们都不会引起全局的二级结构或是三维结构分配的差异。通过统计，氨基酸G,P出现在蛋白质结构不稳定区域的概率变大了，而L,I,V更有可能出现在稳定区域。我们也注意到有些理论预测的结构跟实际的结构的差异是全局性的，这种差异在实验室得到的结构之间是达不到的，因此我们认为这些结构是不可靠的。最后，本文，以一种特殊而在人体中普遍存在的蛋白质(calmodulin)为例，讨论了它的结构如何随环境或是结合的蛋白质片断而变化。我们发现Ca2+能调控它的EF-hand的结构，而结合物和x-ray环境调整了它的其它两个loop和linker的结构，而它的8个螺旋结构总是不变的。