【摘 要】
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采用傅里叶变换显微红外手段研究了在信号肽缺失的情况下,C-末端酸性蛋白的存在对小麦α-硫素原核表达过程中蛋白质二级结构的影响。SDS-PAGE表明带有酸性蛋白（Sc样品）的重组质
【机 构】
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电子科技大学生命科学与技术学院,四川农业大学植物遗传育种省级重点实验室,北京大学化学与分子工程学院
【基金项目】
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国家自然科学基金重点项目（30730065）,电子科技大学青年基金重点项目（L08010901JX0677）资助
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采用傅里叶变换显微红外手段研究了在信号肽缺失的情况下,C-末端酸性蛋白的存在对小麦α-硫素原核表达过程中蛋白质二级结构的影响。SDS-PAGE表明带有酸性蛋白（Sc样品）的重组质粒在大肠杆菌BL21（DE3）中以包涵体形式高效表达;而酸性蛋白缺失（S样品）可以极大提高外源蛋白的可溶性。通过对含有S及Sc的全细胞在诱导前及诱导后2h的酰胺Ⅰ带区域图谱求差谱及二阶导数谱,发现诱导前在1630cm-1处吸收较弱,而在诱导2h左右,在1630cm-1处检测到明显的吸收峰,该位置的吸收主要来自于聚集体的贡献。进一步
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