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人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)具有特殊的空间结构与物质运输及调节p H等多种生理功能。HSA的分子量小,容易制备与提纯,而且稳定性高、溶解性好,是研究蛋白质与不同配体相互作用的模型蛋白。甾体化合物及芳基钌(Ⅱ)、铑(Ⅲ)、铱(Ⅲ)配合物是当前的研究热点,它们不但有着良好的抗肿瘤活性而且在毒副作用以及耐药性等方面也有着优异的表现。从分子水平上研究甾体化合物及类姜黄素芳基钌(Ⅱ)、铑(Ⅲ)、铱(Ⅲ)配合物分别与HSA的相互作用机制,有助于我们了解其在人体的代谢情况以及药用机理,对新药的合成与生物活性研究有着重要的参考价值。本论文共分为五章:第一章,介绍了HSA结构与功能的特点,甾体化合物及类姜黄素化合物、芳基钌(Ⅱ)、铑(Ⅲ)、铱(Ⅲ)配合物的研究进展,小分子配体与HSA相互作用的研究方法。第二章,通过多种光谱方法、超高效液相色谱-质谱联用法与分子模拟技术,从分子水平上对三种甾体化合物与HSA的相互作用机制进行了对比研究,研究结果表明这三种甾体化合物与HSA均形成了基态复合物,猝灭机理为静态猝灭机理,主要的作用力均为氢键与范德华力,化合物在HSA中的结合位点均为Site Ⅰ,结合比均为1:1,甾体化合物对HSA的微环境和构象产生影响,三个甾体化合物结构的不同所产生影响的大小也不同,化合物3产生的影响是最大的。第三章,通过多种光谱方法、超高效液相色谱-质谱联用法与电分析法对两种1,3,5-三氮杂-7-磷杂金刚烷(PTA)型类姜黄素芳基钌(Ⅱ)配合物与HSA的相互作用机制进行了对比研究,实验结果表明这两种配合物与HSA均形成了基态复合物,猝灭机理均为静态猝灭机理,主要的作用力均为氢键与范德华力,这两种配合物在HSA中的结合位点均为Site Ⅰ,结合比均为1:1,配合物对HSA的微环境和构象均产生影响,两种配合物结构的不同所产生影响的大小也不同,配合物1产生的影响大于配合物2。第四章,通过多种光谱方法与电分析法对三种类姜黄素芳基铑(Ⅲ)配合物与HSA的相互作用机制进行了对比研究,实验结果表明这三种配合物与HSA均形成了基态复合物,猝灭机理均为静态猝灭机理,主要的作用力均为氢键与范德华力,结合位点均为HSA的Site Ⅰ,而某些金属离子会对配合物与HSA的结合产生不同程度的抑制作用,这三种配合物对HSA的微环境和构象均产生影响,而且三个配合物结构的不同所产生影响的大小也不同,配合物3产生的影响大于其他两个配合物。第五章,通过多种光谱方法与电分析法对三种类姜黄素芳基铱(Ⅲ)配合物与HSA的相互作用机制进行了对比研究,实验结果表明这三种配合物与HSA均形成了基态复合物,猝灭机理均为静态猝灭机理,主要的作用力均为氢键与范德华力,在HSA中的结合位点均为Site Ⅰ,某些金属离子会对配合物与HSA的结合产生不同程度的抑制作用,这三种配合物对HSA的微环境和构象均产生影响,而且三个配合物结构的不同所产生影响的大小也不同,配合物3产生的影响大于其他两个配合物。