转谷氨酰胺酶（TGase）是一种催化酰基转移反应的转移酶，它可催化蛋白质分子内和分子间ε-(γ-glutaminyl)lysine共价键的形成，改变食品的品质，目前已广泛应用于食品工业中，但是成本过高的问题严重制约了TGase的使用和推广。本文以轮枝链霉菌SK4.001为出发菌株，研究了菌种、碳源、氮源和金属离子对TGase合成的影响，并就Alcalase和TGase对鹰嘴豆分离蛋白(CPI)乳化性质的影响进行了研究。通过研究发酵培养基中金属离子起始浓度对SK4.001合成TGase的影响发现，Zn2+在SK4.001合成TGase中起着重要的作用，发酵培养基中Zn2+含量为8.15ug/mL时，酶活可达到最高。进一步增加Zn2+含量，酶活的改变并不很明显。EDTA透析对TGase的酶活没有产生明显影响，结合不同Zn2+含量时SK4.001生物量的变化，作者认为，Zn2+在SK4.001发酵产TGase中同时具有营养和促进SK4.001产TGase的作用，但Zn2+并不是TGase的构成部分或活性中心，有关Zn2+促进SK4.001产TGase中的具体作用机理仍有待进一步研究。酶法改性常用来改善蛋白质的功能性质，Alcalase对含疏水侧链肽键的内切作用和TGase的共价交联作用可以改变蛋白质分子大小、形状、柔性及疏水基团的分布状况，从而影响蛋白质的乳化性质。水解度为2.65%鹰嘴豆分离蛋白Alcalase水解物在底物浓度为4%时， pH7.0、35oC、加酶量4 U/g蛋白，反应时间50min的条件下经TGase处理可获得最佳乳化能力，达到0.987，较原CPI增加了17.64%，而乳化稳定性为0.819较原CPI则有所下降Alcalase的水解作用可增加CPI的溶解性、表面疏水性，但不利于分子柔性的改善；TGase的交联作用降低了CPI的溶解性，且通过改变CPI水解物疏水基团的分布状况降低了它的表面疏水性，但交联后改性蛋白的分子柔性却得到改善，TGase改善了CPI分子柔性且影响了表面疏水小区的分布，这些作用对改变CPI的乳化性质产生了积极的影响。CPI、CPI 的Alcalase水解物、水解CPI的 TGase交联物的SDS-PAGE电泳表明：Alcalase的水解作用使分子量在40.1KD以上的蛋白质明显减少，而TGase的交联作用使CPI水解物聚合形成一些分子量非常大的聚合物，高分子量的蛋白几乎完全发生交联，这些聚合物不能进入浓缩胶或分离胶，伴随这种分子大小的改变是CPI疏水性、分子柔性的变化，其乳化性质因而也随之变化。