【摘 要】
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为探究花生过敏原蛋白Ara h 2分子二硫键与其结构以及结构变化与其抗原性之间的关系,研究中运用同源建模法模拟出天然Ara h 2蛋白分子的空间结构,采用加热、半胱氨酸还原
【机 构】
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南昌大学食品学院,江西南昌330047
【出 处】
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2015年中国农业工程学会农产品加工及贮藏工程分会学术年会
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为探究花生过敏原蛋白Ara h 2分子二硫键与其结构以及结构变化与其抗原性之间的关系,研究中运用同源建模法模拟出天然Ara h 2蛋白分子的空间结构,采用加热、半胱氨酸还原对Ara h 2进行单一和复合处理.加工完成后,运用圆二色谱、紫外扫描光谱、间接竞争ELISA分别检测蛋白加工前后的结构与抗原性变化.结果显示,Ara h 2.02分子中含有5个α-螺旋结构,并且分子中的4个保守的二硫键分别连接在4个不同的α-螺旋上.单一的加热和半胱氨酸还原处理只能使蛋白结构与抗原性发生部分变化.而在加热条件下,半胱氨酸还原蛋白的能力明显增强,还原后的蛋白二级结构与三级结构发生大幅变化,α-螺旋含量较天然蛋白降低了67.6％,而β-折叠和β-转角含量分别增加了180.2％和159.8％,还原后的蛋白的IC50值升高到7.92 ug/mL,抗原性发生显著降低(P＜0.05).研究结果表明二硫键对于蛋白Ara h 2结构稳定具有重要作用,并且Ara h 2的抗原性与其结构密切相关.
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